换一批
换一批醇脱氢酶的纯化、酶学性质及其不对称催化
Purification and characterization of alcohol dehydrogenase for asymmetric catalysis
摘要为了研究木兰假丝酵母(Candida magnolia)中的醇脱氢酶(alcohol dehydrogenase)3(ADH3)的突变酶(AIDI)的纯化、酶学性质以及不对称还原合成(3R,5S)-6-氯-3,5-二羟基己酸叔丁酯的能力.首先对AIDI进行(NH4)2SO4沉淀、透析以及DEAE Sepharose离子交换层析.将纯化后的酶用于最适温度、pH、有机溶剂耐受等酶学性质的研究,同时考察底物浓度对催化效率的影响.结果发现:通过纯化获得了电泳纯的AIDI.酶的最适温度为40℃,最适pH为7.0.该醇脱氢酶的热稳定性较好,对环境pH的变化不敏感,在pH 4～8之间较为稳定.部分金属离子对该酶的活性具有抑制作用,特别是Fe2+对其具有显著抑制作用.在0.1 mol/L、pH 7.0的Na3PO4缓冲液中,底物质量浓度为50 g/L,30℃转化24 h,转化率能达到94％.
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关键词
醇脱氢酶(3R,5S)-6-氯-3,5-二羟基己酸叔丁酯酶学性质alcohol dehydrogenase(3R,5S)-6-chloro-3,5-dihydroxyhexanoateenzyme property
分类号
Q78
栏目名称
研究与开发
DOI
10.3969/j.issn.1672-3678.2016.01.002
发布时间
2016-05-17
基金项目
国家重点基础研究发展计划(973计划)
国家高技术研究发展计划(863计划)
江苏高校优势学科建设工程
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