换一批
换一批金属离子对GTP结合蛋白Cdc42Hs的内源性GTP酶活性的影响
EFFECTS OF METAL IONS ON THE INTRINSIC GTP-HYDROLYSIS ACTIVITIES OF SMALL GTPase Cdc42Hs
摘要不同的金属离子会对GTP结合蛋白Cdc42Hs的内源性GTP水解酶活性产生不同的影响。相对于生理条件下的辅基Mg2＋而言，Mn2＋对Cdc42Hs酶活力有所激活，表现在饱和浓度时，实验曲线指数项的表观速率常数kobs有2倍左右的提高，而其稳态反应速度要低于Mg2＋。Mg2＋和Mn2＋的实验曲线在本质上没有什么差别，都是一个指数项和一个一次项的叠加，说明Mn2＋和Mg2＋以相似的机制结合于Cdc42Hs。在Ca2＋存在时，实验曲线无明显的指数项出现，Ca2＋的存在仅使稳态反应速度有所降低，说明Ca2＋以不同于Mg2＋和Mn2＋的机理与Cdc42Hs结合。随着Mg2＋和Mn2＋离子浓度的增大，指数项的表观速率常数kobs逐步升高，稳态反应速度υs逐渐降低。进一步的动力学模型分析得到了这一反应的微观动力学常数和Mg2＋、Mn2＋与蛋白的结合常数。
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