摘要目的:探讨结核分枝杆菌(H37Rv)Rv1729c基因编码的S-腺苷甲硫氨酸依赖性甲基转移酶(S-adenosylmethionine-dependent methyltransferase,SAM-MTs)的结构功能及抗原表位等生物信息学特征.方法:采用PCR方法扩增H37Rv菌株Rv1729c基因,构建重组质粒转化大肠杆菌BL21菌株并用Western blot方法优化表达条件.通过在线Protparam和Protscale软件分析SAM-MTs的理化性质;在线SignaIP 4.1和TMHMM软件预测其信号肽及跨膜区;在线SSPro和MotifScan软件分析蛋白质二级结构;在线Expasy分析工具SWISS_MODEL建立蛋白的三级结构模型;应用ABCpred、NetMHC等程序分析SAM-MTs的B细胞及T细胞抗原表位.结果:获得的Rv1729c基因全长939 bp,基因序列与GenBank上公布的MTB标准株的核苷酸同源性为100％.该基因诱导表达的最佳IPTG浓度为0.4 mmol/L,最佳表达时间为7 h,最适表达温度为20℃.Western blot显示SAM-MTs的分子量为35 kDa.生物信息学分析显示SAM-MTs(Rv1729c)共有312个氨基酸,分子质量为33.654 ku,理论等电点4.75,脂溶性系数91.41,不稳定系数31.41,为稳定蛋白.SAM-MTs蛋白无信号肽,其二级结构中无规则卷曲占47.4％,α螺旋占40.7％,β折叠占11.9％,结构疏松.三级结构同源建模与putative S-adenosyl-l-methionine-dependent methyltransferase ML2640具有高度相似的序列.SAM-MTs氨基酸序列中有5个潜在的B细胞抗原表位,8个Th细胞表位,6个磷酸化位点,4个酰基化位点.结论:成功扩增了结核分枝杆菌Rv1729c基因,并对其表达产物进行了表达纯化,生物信息学获得了其编码蛋白SAM-MTs的结构功能及抗原表位等生物信息学的基本特征.