换一批摘要目的:探究NLR家族含CARD结构蛋白4(NLRC4)是否存在泛素化修饰,并阐明其分子作用机制.方法:选用高转染效率的HEK293T细胞进行机制初探,应用免疫共沉淀(Co-IP)和镍-NTA亲和沉淀(Ni-NTA pull down)检测NLRC4的泛素化水平;应用亲和纯化技术联合质谱分析筛选与NLRC4相互作用的潜在泛素化调控因子;应用Co-IP、免疫荧光(IF)和邻位连接技术(PLA)验证蛋白的相互作用;通过过表达泛素化调控因子,应用Co-IP实验检测其对NLRC4泛素化水平的影响.结果:NLRC4在HEK293T细胞中存在显著的泛素化修饰;质谱鉴定结果显示E3泛素连接酶自分泌运动因子受体(AMFR)存在于NLRC4纯化的蛋白复合物中;Co-IP、IF及PLA等实验均显示NLRC4与AMFR存在直接相互作用;过表达AMFR可显著增强NLRC4的泛素化水平,泛素化NLRC4占比明显上调(t=5.294,P＜0.01).结论:NLRC4在细胞内存在泛素化修饰,且该过程由E3泛素连接酶AMFR催化.
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关键词
NLR家族含CARD结构蛋白4自分泌运动因子受体泛素化E3泛素连接酶NLR family CARD domain-containing protein 4autocrine motility factor receptorubiquitinationE3 ubiquitin ligase
分类号
Q51（蛋白质）
栏目名称
DOI
10.20135/j.issn.1006-8147.2026.02.0140
发布时间
2026-04-14（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）
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