来自詹氏乳杆菌的耐热D-乳酸脱氢酶的酶学性质研究

Biochemical characterization of a novel thermostable D-lactate dehydrogenase from Lactobacillus jensenii

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摘要[目的]D-乳酸脱氢酶是催化丙酮酸合成D-乳酸的关键酶.由于其不耐热,从而限制了D-乳酸高温发酵菌株的构建.本文从詹氏乳杆菌中克隆新型D-乳酸脱氢酶研究其酶学性质,为构建D-乳酸高温发酵菌株,进一步降低D-乳酸生产成本奠定基础.[方法]通过克隆詹氏乳杆菌的D-乳酸脱氢酶,将其进行体外表达,并与来自植物乳杆菌中的D-乳酸脱氢酶的最适温度、最适pH、动力学参数及热稳定性和热失活性相比较,研究詹氏乳杆菌D-乳酸脱氢酶的耐热性.[结果]詹氏乳杆菌的D-乳酸脱氢酶最适温度(45 ℃)比植物乳杆菌中的D-乳酸脱氢酶的最适温度(30 ℃)高很多,热失活的时间和温度均要比植物乳杆菌中D-乳酸脱氢酶高很多.同时其催化效率Kcat/Km)是植物乳杆菌D-乳酸脱氢酶的3倍左右.[结论]詹氏乳杆菌的D-乳酸脱氢酶具有更好的耐热性和更高的催化活力.

作者 蔡昱萌 ^[1] 朱凌峰 ^[2] 王丽敏 ^[2] 于波 ^[2] 郭红莲 ^[3] 学术成果认领

作者单位 天津科技大学食品工程与生物技术学院天津 300457;中国科学院微生物研究所中国科学院微生物生理与代谢工程重点实验室北京 100101 ^[1] 中国科学院微生物研究所中国科学院微生物生理与代谢工程重点实验室北京 100101 ^[2] 天津科技大学食品工程与生物技术学院天津 300457 ^[3]

关键词 D-乳酸脱氢酶耐热詹氏乳杆菌 D-lactate dehydrogenase Thermostable Lactobacillus jensenii

主题词 L-乳酸脱氢酶(L-Lactate Dehydrogenase)乳(Milk)研究(Research)乳酸(Lactic Acid)植物(Plants)

栏目名称 工业微生物

DOI 10.13344/j.microbiol.china.140565

发布时间 2015-04-29