换一批乳酸菌Enterococcuse faecalis TN-9低温蛋白酶的提纯及性质
Purification and Properties of Cold-Adapted Protease from Lactic Acid Bacterium Enterococcus faecalis TN-9
摘要对产自乳酸菌Enterococcuse faecalis TN-9的蛋白酶,进行了硫酸铵沉淀,DEAE-Sephadex A-25以及DEAE Cellulofine A-500离子交换层析的3步纯化和特性研究.纯化酶Native PAGE显示1条蛋白带.SDS-PAGE和凝胶层析分子量分别为30 ku及69 ku.纯化酶最适作用温度为30℃,最适作用pH为7.5～8.0,在pH 6.0～9.5和45℃以下条件下稳定,在0℃下显示了6.1%的相对活性,60℃以上热处理完全失去酶活.该酶被EDTA-2Na,Hg~(2+)、Cu~(2+)、Ni~(2+)、Ag~(2+)、Co~(2+)及Pepstatin A不完全抑制.Zn~(2+)对蛋白酶具有明显的激活作用.纯化酶作用于偶氮酪蛋白的K_m和V_max分别为0.098%和72 mg/(h·mg).该酶为N末端VGSEVTLKNS的明胶酶(Gelatinase)的一种,性质属于低温蛋白酶.
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DOI
10.3969/j.issn.1005-7021.2009.05.004
发布时间
2010-01-18（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）
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