换一批镉胁迫下蛋白磷酸酯酶Msg5对MAPK蛋白激酶Slt2的调控
Regulation of MAPK Protein Kinase Slt2 by Protein Phosphatase Msg5 under Cadmium Coercion
摘要镉离子（ Cd2＋）是一种对人体具有致癌性的非必需金属离子，能严重影响生物体的生长、发育和生殖。有丝分裂原蛋白激酶（ Mitogen-activated protein kinase ，MAPK）是调节细胞存活、增殖和分化中的重要信号分子。细胞壁完整性（Cell Wall Integrity，CWI）途径是酿酒酵母细胞（Saccharomyces cerevisiae）中的一个MAPK信号传导途径，参与镉胁迫下的细胞应答。镉胁迫导致CWI途径的MAPK蛋白激酶Slt2激活并被磷酸化。在CWI途径中，有四个蛋白磷酸酯酶Ptp2、Ptp3、Sdp1和Msg5可以调控Slt2的磷酸化和活性，但是它们在镉胁迫条件下的功能未知。本研究通过同源重组的原理构建了4个单基因缺失株之间的6个双基因缺失株，利用倍比稀释方法分析了这四个磷酸酯酶基因之间在镉胁迫条件下的遗传相互作用。结果发现Msg5是镉胁迫条件下调控Slt2的主要蛋白磷酸酯酶。
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关键词
酵母细胞MAP kinase细胞壁完整性( CWI)途径磷酸酯酶镉胁迫Saccharomyces cerevisiaeMAP kinaseCell wall integrity (CWI) pathwayprotein phosphatasecadmi-um stress
分类号
Q814（酶工程）
DOI
10.3969/j.issn.1005-7021.2016.06.003
发布时间
2017-03-22（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）
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