换一批黄嘌呤氧化酶酶学性质及共价交联固定化
Enzymatic Properties of Xanthine Oxidase and Its Covalent Immobilization on Different Supports
摘要研究了节杆菌A rthrobacter M3黄嘌呤氧化酶酶学性质,并利用修饰的琼脂糖介质及大孔阴离子交换树脂固定化黄嘌呤氧化酶,提高酶热稳定性.研究发现,该酶为异质二聚体,相对分子量为135000;最适反应温度为37℃,最适反应pH为7.5.固定化结果表明,以修饰的琼脂糖介质共价交联固定化的酶热稳定性均优于大孔阴离子交换树脂类,其中以谷氨酸为连接臂的琼脂糖介质(Sepharose-Glu)固定化效果最佳.在50℃下保温3h,相比于游离酶酶活仅剩余8.0％,Sepharose-Glu介质固定化的酶仍保留48.3％的酶活,半衰期提高了1.6倍,酸碱耐受性亦优于游离酶.
更多相关知识
关键词
黄嘌呤氧化酶Arthrobacter M3酶学性质稳定性固定化xanthine oxidaseArthrobacter M3enzymatic propertiesstabilityimmobilization
分类号
Q554（酶）
栏目名称
发布时间
2014-03-20（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）
基金项目
- 浏览3
- 被引7
- 下载0
相似文献
- 中文期刊
- 外文期刊
- 学位论文
- 会议论文
