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Signal transduction mediated by Bid, a pro-death Bcl-2 family proteins, connects the death receptor and mitochondria apoptosis pathways

摘要Two major apoptosis pathways have been defined in mammalian cells, the Fas/TNF-R1 death receptor pathway and the mitochondria pathway. The Bcl-2 family proteins consist of both anti-apoptosis and pro- apoptosis members that regulate apoptosis, mainly by controlling the release of cytochrome c and other mitochondrial apoptotic events. However, death signals mediated by Fas/TNF-R1 receptors can usually activate caspases directly, bypassing the need for mitochondria and escaping the regulation by Bcl-2 family proteins. Bid is a novel pro-apoptosis Bcl-2 family protein that is activated by caspase 8 in response to Fas/TNF-R1 death receptor signals. Activated Bid is translocated to mitochondria and induces cytochrome c release, which in turn activates downstream caspases. Such a connection between the two apoptosis pathways could be important for induction of apoptosis in certain types of cells and responsible for the pathogenesis of a number of human diseases.

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作者单位 Department of Pathology, University of Pittsburgh School of Medicine, 3550 Terrace Street, Pittsburgh, PA 15261, USA [1]
DOI 10.1038/sj.cr.7290045
发布时间 2004-01-08
提交
  • 浏览79
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细胞研究(英文版)

细胞研究(英文版)

2000年3期

161-167页

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