换一批膜荚黄芪种子中2种几丁质酶的分离纯化及活性测定
Purification of Two Chitinases from the Seeds of Astragalus membranaceus(Fisch.) Bge.and Determination of Their Activities
摘要运用传统的层析技术对膜荚黄芪种子中两种几丁质酶进行分离纯化,并对分离纯化中各个步骤得到的蛋白进行了活性研究.结果表明:(1)粗提液的硫酸铵沉淀经再生几丁质亲和柱和凝胶过滤层析Sephadex G-75得到几丁质酶A.(2)粗提液的硫酸铵沉淀经离子交换色谱DE-52、CM、凝胶过滤层析Sephadex G-75得到几丁质酶B.(3)几丁质酶A、B的比活性分别为35.6 U/mg和4.1 U/mg.(4)从膜荚黄芪种子中分离纯化的几丁质酶A和B均为糖蛋白,含糖量分别为6.1%和5.8%.(5) SDS-PAGE显示,几丁质酶A、B的分子量分别为35.5 ku、39.6 ku;凝胶过滤层析测定几丁质酶A、B的分子量分别为36.9 ku、40.8 ku;表明几丁质酶A、B均为单亚基蛋白.
更多相关知识
关键词
黄芪种子几丁质酶纯化亲和层析Astragalus membranaceus (Fisch.) Bge.seedschitinasepurificationaffinity chromatography
分类号
Q503（生物化学一般性问题）
栏目名称
DOI
10.3321/j.issn:1000-4025.2009.12.022
发布时间
2010-03-02（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）
基金项目
国家自然科学基金（20502032）
新世纪优秀人才支持计划（NCET-08-0534）
- 浏览0
- 被引5
- 下载0
相似文献
- 中文期刊
- 外文期刊
- 学位论文
- 会议论文
