换一批
换一批人源Pelota C端结构域的纯化、结晶及晶体结构分析
Purification,Crystallization and Crystallographic Analysis of the Pelota C-terminal Domain from Human
摘要Pelota在进化上是非常保守的 RNA结合蛋白,人源Pelota mRNA分布于几乎所有的组织并作为一个多功能的蛋白参与多种生物途径.为解析人源Pelota C端结构域(C-terminal domain,CTD)的晶体结构,首先在大肠杆菌(Esche-richia coli)中表达,并采用亲和层析、凝胶过滤柱层析的方法,获得了纯度大于97%的蛋白.动态光散射实验表明纯化的蛋白有较高的均一性.在筛选了1852个结晶条件后,优化的人源Pelota CTD蛋白晶体能衍射X射线至0.26 nm分辨率.蛋白晶体的空间群为P6522,晶胞常数a=7.882 nm,b=7.882 nm,c=19.746 nm.上述结果为进一步研究 Pelota 的功能及其与下游蛋白的相互作用奠定了结构基础.
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分类号
Q356.1
栏目名称
研究论文
DOI
10.6043/j.issn.0438-0479.201604036
发布时间
2017-03-03
基金项目
高等学校学科创新引智计划(“111”计划)
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