换一批摘要将通过In-fution方法构建的pET32a-pfu质粒与可以促进可溶性表达的HG-PGR07质粒一起转入大肠杆菌BL21(DE3)共表达,以pET32a-pfu单独在BL21(DE3)中表达作为对照.用热变性和(NH_4)_2SO_4沉淀去除部分杂蛋白,再经Ni-NAT亲和层析柱纯化分离pfu蛋白,SDS-PAGE检测结果表明目的蛋白大小约为90 kD,与预计的分子量大小一致.最后对其酶活性测定结果表明分子伴侣能够促进pfu基因表达,并能够提高酶活性.
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关键词
Pfu分子伴侣基因克隆载体构建原核表达蛋白纯化酶活测定PfuMolecular chaperoneClongingConstruction of a Expression VectorProkaryotic expressionProtein purificationEnzyme activity assay
栏目名称
DOI
10.3969/j.issn.2095-0845.2009.06.004
发布时间
2010-03-19（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）
基金项目
国家自然科学基金（30871704）
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