换一批原子力显微镜拉伸技术揭示金属蛋白酶ADAMTS13的构象
Atomic Force Microscopy Pulling Reveals the Conformation of Metalloproteinase ADAMTS13
摘要目的 探究不同 pH 条件下 ADAMTS13 的构象态.方法 利用原子力显微镜对两种拉伸体系(Biotin-Streptavidin体系和6×His-Anti-His抗体体系)下的ADAMTS13 分子进行拉伸,并分析断裂力和分子轮廓长度.结果 pH 7.4 条件下,利用Biotin-Streptavidin体系拉伸ADAMTS13 时,分子轮廓长度平均值为(30.93±1.56)nm,其频数分布为双峰分布,峰值位置分别为(22.12±0.01)、(49.57±0.05)nm;利用 6×His-Anti-His 抗体体系拉伸ADAMTS13 时,分子轮廓长度平均值为(32.77±0.72)nm,其频数分布为双峰分布,峰值位置分别为(25.73±0.16)、(43.84±0.63)nm.pH 6.0 条件下,利用Biotin-Streptavidin体系拉伸ADAMTS13 时,分子轮廓长度平均值为(47.07±1.6)nm,其频数分布为 3 峰分布,峰值位置分别是(22.00±1.25)、(55.09±2.62)、(76.69±3.06)nm.与pH 7.4 相比,pH 6.0 时ADAMTS13 的构象更为伸展.结论 ADAMTS13 在pH 7.4 时存在"闭合"构象态和中间构象态;而在pH 6.0 时,ADAMTS13 存在"闭合"构象态、中间构象态和"开放"构象态.研究结果有助于进一步理解ADAMTS13 在正常生理和血栓性血小板减少症紫癜中的作用,为新型重组ADAMTS13 药物的开发提供思路.
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关键词
ADAMTS13原子力显微镜构象状态断裂力分子轮廓长度ADAMTS13atomic force microscopyconformational staterupture forcemolecular contour length
分类号
R318.01
栏目名称
DOI
10.16156/j.1004-7220.2025.02.026
发布时间
2025-05-19（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）
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