换一批重组人白细胞介素-21的原核表达及其复性与纯化
Expression of recombinant human interleukin-21 in E. coli and the study on its renaturation and purification
摘要目的 构建工程菌BL21/pET30a(+),IL-21表达体系,表达并纯化出具有生物学活性的目的蛋白质. 方法 用基因工程方法构建表达质粒pET30a(+)-IL-21;在BL21大肠杆菌中诱导表达基因重组人白细胞介素-21(rhIL-21);提取包涵体并建立复性条件;用Ni-NTA凝胶纯化出rhIL-21;以NK92为效应细胞,观察rhIL-21对NK92的生物学作用,以此检测其活性. 结果 构建了重组质粒pET30a(+)-IL-21,工程菌BL2.1/pET30a(+)-IL-21能大量表达目的蛋白质;经复性和纯化得到具有生物学活性的rhIL-21. 结论 成功建立了人IL-21的原核表达体系,得到了有生物学活性的rhIL-21蛋白质.
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