Cysteine residues 87 and 320 in the amino terminal domain of NMDA receptor GluN2A govern its homodimerization but do not influence GluN2A/GluN1 heteromeric assembly

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作者单位 Department of Neurobiology, Key Laboratory of Medical Neurobiology of the Ministry of Health of China, Zhejiang Province Key Laboratory of Neurobiology, Zhejiang University School of Medicine, Hangzhou 310058, China ^[1]

关键词 N-methyl-D-aspartate receptor amino terminal domain homodimerization heteromeric assembly

栏目名称

Original Articles

DOI 10.1007/s12264-013-1335-x

发布时间 2014-02-28

基金项目

grants from the National Basic Research Development Program of China（2010CB912002）； the National Natural Science Foundation of China（30730038 and 81171164）

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神经科学通报（英文版）

2013年29卷6期

671-684页

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