换一批厚壳贻贝分泌型热激蛋白90的分子鉴定与功能分析
Molecular Characterization and Functional Analysis of a Secretory Heat Shock Protein 90 in Mytilus coruscus
摘要热激蛋白 90(heat shock protein 90,HSP90)是一类结构保守且在免疫过程中具有重要功能的蛋白质.此前已从厚壳贻贝(Mytilus coruscus)血清中鉴定到一种分泌型 HSP90(Mc-HSP90-S).为了解该蛋白质在贻贝先天免疫系统中的生物学功能,对 Mc-HSP90-S 开展了序列特征、表达模式、原核重组表达以及表达产物体外活性分析.结果表明,Mc-HSP90-S 由797 个氨基酸残基组成,理论分子量为91.68 kD,理论pI 为4.89.Mc-HSP90-S 在贻贝免疫相关组织中具有相对高表达,热胁迫和微生物胁迫均可显著上调 Mc-HSP90-S 的基因表达量(P＜0.05).重组 Mc-HSP90-S 蛋白在体外表现出明显的抑菌活性和选择性微生物凝集活性,其机制可能在于通过消耗 ATP 而对细菌生长产生抑制.此外,重组 Mc-HSP90-S 可显著上调贻贝免疫信号相关基因 TLR4 在鳃组织的相对表达量(P＜0.05).上述结果为深入了解分泌型 HSP90 在贻贝中的免疫和分子功能奠定了基础.
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关键词
厚壳贻贝热激蛋白90荧光定量PCR原核重组表达免疫Mytilus coruscusheat shock protein 90(HSP90)quantitative PCRprokaryotic recombi-nation expression patternimmune
栏目名称
DOI
10.13865/j.cnki.cjbmb.2025.12.1349
发布时间
2026-04-23（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）
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