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摘要光系统（Photosystem; PS）I位于类囊体膜上，参与线性电子传递、循环电子传递及水水循环等等，在有机物积累和温室气体移除等方面发挥着重要的作用；总得来说PSI的缺失会导致光合作用的完全丧失。为此，PSI在长期进化过程中形成了各种各样的保护机制。其中维持PSI的稳定是蓝藻细胞适应胁迫环境的一种重要保护机制。近年来，人们鉴定到一些蛋白多肽，在多种胁迫条件下对于调节PSI的组装、稳定和降解是必须的，因此在蓝藻细胞适应胁迫环境过程中扮演重要角色。然而，人们对这些胁迫过程中稳定PSI而产生的蛋白尚了解不够，尤其是尚未鉴定到在高温胁迫中稳定PSI复合体的蛋白。本论文通过高温筛选集胞藻6803（Synechocystissp. strain PCC6803）转座子插入突变体库，鉴定到一个在高温下维持PSI结构与功能的新组分，我们把它命名为Ips1，并对其在高温胁迫下如何调控PSI复合体进行了深入研究，主要研究结果简述如下：<br>　　（1）通过高温筛选等策略，我们从集胞藻6803转座子插入突变体库中分离和鉴定到2个在高温条件下生长缓慢而在生长温度条件下无明显表型差异的突变株。通过反向PCR等手段，我们发现2个突变株插入到同一个基因ips1。叶绿素荧光检测等结果表明，ips1的突变显著降低了PSI在高温条件下的活性，但是在正常生长温度下，Δips1中PSI活性与WT类似。进一步通过添加PSI的电子供体和受体，我们发现在突变株中PSI活性不能恢复。因此，我们获得了一个高温下PSI活性受损的突变株。<br>　　（2）通过蓝绿温和凝胶电泳（BN-PAGE）等技术分析类囊体膜上各大光合膜蛋白复合体的变化，我们发现在高温诱导下Ips1的缺失专一性影响PSI，其他光合复合体（PSII，Cytb6f，NDH-1和ATP合酶）均不减少。进一步通过蛋白免疫印迹等技术分析PSI复合体亚基的表达量，我们发现该复合体亚基的积累并没有随高温诱导而发生变化。因此，我们认为在高温条件下，Ips1的缺失导致PSI复合体去稳定，从而损伤了PSI活性。<br>　　（3）通过生物信息学分析，发现 Ips1含有一个能够结合热休克蛋白的CDC37结构域。进一步通过蛋白免疫印迹等方法，我们发现热处理能够大量诱导Ips1表达。这些结果暗示着Ips1与PSI存在互作，并在热下维持PSI的分子结构。通过蔗糖密度梯度离心结合蛋白免疫印迹等实验证实 Ips1确实与 PSI复合体存在共迁移。<br>　　综上所述，我们鉴定到一个热响应的蛋白Ips1；通过该蛋白与PSI的互作来稳定PSI的结构，维持PSI活性，从而让蓝藻细胞在热等胁迫环境中得以存活。这些结果将增加人们对蓝藻细胞适应高温胁迫保护机制的认识，也为了解高等植物适应高温胁迫保护机制提供重要的理论参考。