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摘要槲皮素（Quercetin,Que）作为一种天然的多酚黄酮化合物，具有重要的生理活性，如抗氧化、抗癌和抗炎等，对人体健康起着重要作用，但由于其结构不稳定，容易自氧化降解，使其在人体内的生物利用率较低，限制了其应用。铜离子（Cu2+）是人体中含量居于第三的微量元素，参与多个生命活动进程，具有重要的生理意义。Cu2+也有潜在的细胞毒性，会生成活性氧，当活性氧过多时会产生氧化应激，导致退行性疾病的出现。此外，Cu2+的存在可能会引起Que抗氧化性转变为促氧化性。血浆蛋白质可以作为生物活性成分的天然载体，提高生物活性成分的活性和稳定性，提高其生物利用度。故可以选择血浆蛋白质作为Que的载体，形成蛋白质-配体复合物，研究该复合物的形成对Que稳定性和Cu2+毒性的作用。本文研究内容主要分为两个部分：<br>　　1、首先通过荧光光谱法和分子模拟对接技术研究了牛血清白蛋白（BovineSerumAlbumin,BSA）和Que之间的相互作用机制，用Stern-Volmer方程和双对数方程处理数据。结果表明，在有无Cu2+存在时，BSA分别可以形成BSA-Cu2+-Que双配体复合物和BSA-Que单配体复合物，且BSA和Que相互作用的机制不改变，均为静态猝灭；Cu2+和Que均主要结合在BSA的位点1上；两种小分子与BSA的结合能力大小为BSA-Que＞BSA-Cu2+，这是因为Que是多羟基黄酮，可以和蛋白质结合更稳定。通过紫外-可见光谱研究了Que稳定性和抗氧化性的变化，结果表明Que随时间的增加其自氧化程度更明显，四种不同体系中Que稳定性大小为BSA-Que＞Que＞BSA-Cu2+-Que＞Que-Cu2+，说明BSA对Que的稳定性有保护作用，而Cu2+会促进槲皮素氧化；Que对ABTS自由基清除能力大小为Que＞BSA-Que＞Que-Cu2+＞BSA-Cu2+-Que，是因为BSA对Que的羟基起了屏蔽作用和Cu2+诱导Que表现为促氧化性的共同作用。<br>　　2、接下来，研究BSA、三种重要人体蛋白质（人血清白蛋白（HumanSerumAlbumin,HSA）、免疫球蛋白G（ImmunoglobulinG,IgG）、纤维蛋白原（Fibrinogen,FG）），同Que和Cu2+的相互作用。实验方法同上，结果表明，四种蛋白质均与Que或Cu2+形成了单配体复合物，BSA和HSA结合生物活性成分的能力比免疫球蛋白G和纤维蛋白原高很多。Que对这两种蛋白荧光的猝灭是静态猝灭并伴随着非辐射能量转移，与BSA相比，HSA对Que稳定性的保护作用更明显，HSA对Que自由基清除能力的影响和BSA类似，HSA可能更加合适于运载生物活性成分。