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摘要B族链球菌是导致婴幼儿患肺炎、脑膜炎、败血症等疾病的主要原因，其细胞表面蛋白可引起机体的保护性免疫。Ⅲ型菌株表面普遍表达一种名为Rib(Resistancetoproteases,Immunity,GroupB)的蛋白具有高度重复的串联序列，称为RibR(SingleRibDomain)。多个串联的RibR可形成具有一定刚性的长杆状结构，可通过串联RibR的数量控制细菌的移动行为。对RibR的结构研究表明，RibR可能是由与类免疫球蛋白结构相似的另一蛋白RibL(RibLong)通过结构萎缩进化而来。但是，RibL在进化中被RibR取代的原因尚不清楚。<br>　　本研究以原子力显微镜(AtomicForceMicroscopy,AFM)为基础手段，通过单分子力谱(Single-moleculeForceSpectroscopy,SMFS)技术在不同速度下对RibR、RibL以及相关变体进行拉伸，使用蠕虫链(Worm-likechain,WLC)模型对目标蛋白的解折叠力与轮廓长度增量进行统计与分析，对比了各个蛋白的力学性质差异。结果表明，结构萎缩的RibR具有更强的力学性质，且RibL比RibR多出的片段的存在会使蛋白的解折叠力降低。另一方面，本研究利用分子动力学(MolecularDynamics,MD)方法从拉伸力、氢键数量、静电力与范德华力、二级结构几个方面解释了RibR及RibL的解折叠过程，结果表明没有多余片段的RibR结构更为紧凑，具有更强的空间结构稳定性。本研究从力学角度分析了RibR与RibL的差异，并推测在进化过程中RibL丢弃部分冗余的片段以获得更强的力学性质，这一发现为B族链球菌相关疾病疫苗的研发提供了新的方向。<br>　　另外，本研究在AFM拉伸体系的构建中利用化脓链球菌中分离出来的多肽-蛋白质组合SpyTag与SpyCatcher特异性共价结合这一特点对实验进行了调整与优化，原核表达系统以及无细胞系统得到的目标蛋白均可省略传统的蛋白纯化过程直接进行AFM探针与基底的修饰，该结论为未来的相关研究提供了更大的便利。