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摘要白色念珠菌是常见的条件性致病真菌，可以定植于30%-70%健康个体的皮肤、生殖器黏膜、肠道黏膜表面，但会导致免疫功能不完善的人发生严重感染甚至危及生命。近些年，免疫缺陷患者的数量越来越多，白色念珠菌感染的频率也随之升高，另外白色念珠菌引起的感染不容易治愈且致死率较高，成为医学上亟待解决的问题。<br>　　Vps75是一种NAP1家族的一种组蛋白伴侣，在已经解析出的其他物种中的Vps75蛋白在结构上符合NAP1家族蛋白的典型特征。而且在酿酒酵母中Vps75与真菌特异性组蛋白乙酰转移酶Rtt109可以形成复合物并激活Rtt109对组蛋白H3的乙酰化。白色念珠菌中Vps75的蛋白结构以及它是否能与Rtt109形成复合物仍然不清楚。<br>　　本篇论文采用X射线衍射的方法成功解析出白色念珠菌Vps75的晶体结构。结果显示，CaVps75结构主要由三部分组成，即N端α螺旋、核心的Nap结构域和C端酸性尾巴；其二聚体以典型的耳机样式存在，结构上符合典型NAP1家族蛋白特征。而且在CaVps75二聚体内侧形成一个大的带负电区域，表明其很大可能上是可以结合组蛋白带正电区域的。然后分别将CaVps75与ScVps75、CaRtt109与ScRtt109进行基于结构的序列比对与Rtt109发生相互作用的许多氨基酸在这两种Vps75中是保守的，而且发现在CaRtt109中存在与Vps75相互作用的关键插入序列，这表明了在白色念珠菌中Vps75有可能与Rtt109存在直接相互作用。另外，发现CaVps75在溶液中其聚集状态依赖于离子强度和浓度，而且离子强度越低、浓度越高，CaVps75寡聚化程度越高。分析其晶体结构发现，两个二聚体是通过其耳罩域内侧的带电区域之间的静电相互作用结合在一起的，这种二聚体间的相互作用不同于目前已知的Vps75的二聚体间相互作用。本研究结果提供为阐明Vps75在白色念珠菌中的作用提供结构信息，为找到有效的抗白色念珠菌的药物靶点奠定了基础。