换一批摘要细胞色素c氧化酶是含铜血红素氧化酶蛋白的成员之一，具有利用还原型细胞色素c的电子将氧分子还原为水的功能，它是嗜酸氧化亚铁硫杆菌（Acidithiobacillus ferrooxidans）铁氧化电子传递链的组分之一。但是至今细胞色素c氧化酶的电子转导机理尚未明确。本论文从A.ferrooxidans中克隆出细胞色素c氧化酶四个亚基的基因，表达并用一步亲和层析法纯化出蛋白。本研究通过细胞色素c氧化酶与细胞色素c的相互作用测定了细胞色素c氧化酶的生物活性，并证实四个亚基的共同作用维持了细胞色素c氧化酶正常的功能。 铁硫簇合成调节蛋白IscR被认为是iscSUA操纵子的负调控蛋白，体外研究证实IscR可以抑制iscR启动子的表达。IscR蛋白的每一个单体含有一个与三个保守半胱氨酸残基结合的[Fe2S2]簇，而与[Fe2S2]结合的第四个氨基酸残基可能不是半胱氨酸。通过定点突变发现，Glu43位点是与IscR的[Fe2S2]簇结合的第四个氨基酸残基。
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