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摘要本体膜蛋白的三维结构研究是当前结构生物学研究的热点也是难点。其研究手段以X-射线晶体学为主，包括电子晶体学、核磁共振(NMR)等多种技术。与水溶性蛋白相比，膜蛋白三维结构研究目前远远滞后，这与膜蛋白样品难于制备、更难于获得高度有序的三维晶体的制约密切相关。迄今涌现出多种膜蛋白三维结晶的方法，其本质都是根据膜蛋白的疏水区外露的特性，寻找合适的包埋介质包埋其疏水表面，使膜蛋白能在水溶液中稳定存在，同时尽可能扩大其亲水表面以增加晶胞堆积的几率。近年来，膜蛋白的重组表达、样品纯化和三维结晶等技术发展迅速，可以预期大规模、高通量的膜蛋白三维结构解析将逐渐成为可能。光系统II外周主要捕光复合物LHC-II是光合膜上含量最丰富的本体膜蛋白。植物光合作用中LHC-II的功能复杂多样，不仅充当收集太阳能的主要捕光天线提供后续反应所需的原初能量，而且参与激发能的调节、分配以及植物自身的各种光保护过程。不同物种来源、不同生理状态、不同生长环境下获得的LHC-II在多肽和色素组成和光谱特征上有很大差别，其功能也表现出显著的差异。来源于黄瓜的LHC-II与来源于菠菜和豌豆的LHC-II在色素组成上有显著差异，为此笔者解析了黄瓜LHC-II的晶体结构。<br>　　 本研究在2.66A的黄瓜LHC-II晶体结构中，直接确认了一个叶绿素混合结合位点的存在，阐明了叶绿素结合选择性及部分位点混合结合的结构基础。本文发现了两个类胡萝卜素Lutein的结构差异以及它们与周围环境和色素分子的不同相互作用，这一差异不仅是造成其光谱性质变化的原因，而且很有可能直接影响到它们对叶绿素荧光淬灭的效率，表现为在植物光保护中的功能差异。还确定了新型类胡萝卜素Lactucaxanthin的结合位点，并对其与结合位点的相互作用进行了分析。基于结构和相关的荧光性质研究，对LHC-II的构象变化的成因、在植物光保护过程中的作用以及LHC-II参与的非光化学能量淬灭的光保护机理进行了深入探讨。