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摘要前期研究发现，睾丸酮丛毛单胞菌CNB-1菌株的甲基化受体趋化蛋白在大肠杆菌中异源表达纯化时，有外膜蛋白与趋化受体共纯化。这个现象暗示外膜蛋白可能与趋化受体间存在着相互作用。以此为出发点，通过同源比对、Pull-down实验以及质谱鉴定筛选得到了一个与趋化受体存在相互作用的蛋白，将其命名为M3，其相应基因的初拟定编号为CtCNB1_1432。在NCBI上，CtCNB1_1432的注释仅仅说明它是OmpA/MotB家族的外膜蛋白，并没有任何与其功能相关的注释。生物信息学分析表明，M3的C末端存在肽聚糖结合结构域，其N末端有一段信号肽，在信号肽后面存在数个可能的蛋白质结合位点。进一步研究表明，除了趋化受体，M3还与睾丸酮丛毛单胞菌的膜孔蛋白OmpC(GenBank:ACY31387.1)存在相互作用。此外将基因CtCNB1_1432敲除，构建突变株CNB-1/Δ1432。结果显示突变株在一些碳源中的生长减弱并且对一些效应物丧失趋化性。<br>　　根据上面得到的基因CtCNB1_1432的功能鉴定，对M3在参与菌株CNB-1生长和趋化作用的机制做出了初步分析。生物信息学分析表明，未发现M3蛋白本身具有物质转运、直接参与代谢或者调控的结构域，根据CNB-1/Δ1432突变株生长表型和M3蛋白与膜孔蛋白存在相互作用的结果，推测M3蛋白是通过影响膜孔蛋白的运输功能，进而对菌株的生长产生影响。通过M3同时与趋化受体和膜孔蛋白存在相互作用这一现象，提出了M3影响菌株趋化性的模型。M3的C末端锚定在肽聚糖层并且与膜孔蛋白连接，而其N末端在周质空间中与趋化受体连接。M3作为一个桥梁拉近了膜孔蛋白和趋化受体的空间距离。外界效应物分子通过膜孔蛋白，穿过细胞外膜进入周质空间。由于膜孔蛋白与趋化受体距离接近，所以效应物穿过外膜后在趋化受体附近浓度最高。这使得效应物更容易与趋化受体相结合，从而产生趋化信号。在大肠杆菌中，趋化受体和膜孔蛋白呈现共定位的现象也证明了这个模型的合理性。而这一模型的正确性，还有待于进一步验证。