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26S蛋白酶体结合的泛肽C-末端水解酶的特性及功能研究

摘要在该实验中,研究人员克隆了一个新泛肽C-末端水解酶,并对其酶学活性,组织分布、细胞内定位等进行了研究.为了进一步研究UCH-L5的功能,研究人员应用酵母双杂交系统来研究能与UCH-L5相互作用的蛋白.研究人员又进一步证实了Uch2p与26S蛋白酶体蛋白酶体的结合,并阐明了其C-末端片段的作用.研究人员将含有GFP-Uch2p或GFP-Uch2p△C酵母蛋白提取物,通过10-40﹪甘油梯度离心后,然后用抗GFP抗体分析这两种蛋白在各组分中的含量.为了进一步研究Uch2p在酵母中的功能,研究人员将uch2<'+>基因从酵母染色体DNA中敲除.通过观察酵母敲除uch2<'+>基因的变异的表型来推测uch2<'+>的功能.

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导师 杨翰仪
学位信息:
白求恩医科大学吉林大学白求恩医学部;吉林大学 生物学 生物化学(博士) 2000年
分类号 Q5
发布时间 2004-04-08
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