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慈菇蛋白酶抑制剂A和B的结构和功能研究

摘要该论文综述部分主要介绍了蛋白酶抑制剂的分类,各个抑制剂家族结构和功能以及它们和蛋白酶的作用机制的特征,同时也包含了近年来蛋白酶抑制剂的一些研究进展.该论文实验部分的主题是慈菇蛋白酶抑制剂A和B(APIA和APIB)的结构和功能研究.此外还包括疏水性荧光探针bis-ANS和APIB的相互作用和核糖体失活蛋白cinnamomin的结晶.(一)APIA和APIB结构和功能研究;主要通过针对APIB的定点突变,结合荧光光谱学方法研究了它们结构和功能之间的关系.并且阐明了它们活性中心的位置,揭示了APIA和APIB功能与结构上差异的原因.(二)疏水性荧光探针bis-ANS和APIB的相互作用.发现bis-ANS可以和APIB分子结合,且在其分子上有两个结合位点.同时我们还发现钙离子不仅能影响抑制剂的内源荧光,而且还可以影响bis-ANS和抑制剂分子的结合以及Trp残基和bis-ANS之间的能量传递.(三)核糖体失活蛋白cinnamomin的结晶.通过筛选50种常用结晶条件,已经找到两个cinnamomin晶体生长的条件,并且都得到了微晶.

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学位信息:
中国科学院上海生命科学研究院生物化学与细胞生物学研究所中国科学院上海生命科学研究院 生物学 生物化学与分子生物学(博士) 2002年
发布时间 2004-04-08(万方平台首次上网日期,不代表论文的发表时间)
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