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摘要以往的研究证明热休克蛋白家族(HSPs)许多成员对缺血再灌注的心肌有保护作用,包括HSP70、HSP27、aB-crystallin等.1992年,kato等人通过亲和层析法纯化了人骨骼肌HSP27和α-晶状体蛋白时,发现了一种分子量为20的蛋白质,并于1994年被纯化.一开始将其命名为P20,后来证明其有分子伴侣活性,于是命名为HSP20.HSP20是小分子热休克蛋白家族的一种,小分子热休克蛋白指的是分子量在15-30kD范围内的一类热休克蛋白,其共同结构特征是在其氨基酸结构的C末端有80-100个氨基酸的共有序列.HSP20几乎在所有组织都有表达,尤其是在骨骼肌、心肌和平滑肌,其表达量可达到总蛋白量的1%以上.将离体的大鼠膈肌通过热应激处理,能引起HSP20从细胞质向细胞核等不可溶部分分布,并增加从高聚合体状态向低聚合体或单体状态解离.HSP20的合成表达并不被热或者化学应激所诱导,只是重新分布.用编码HSP20基因的腺病毒载体感染中国仓鼠卵巢细胞24小时,再给予热损伤,HSP20能减轻热应激对细胞的损伤.HSP20是肌动蛋白联合蛋白,能和肌动蛋白、肌动蛋白结合蛋白相互作用,HSP20磷酸化后有舒张平滑肌的作用.在Chu等人的研究中,通过Ad.HSP20感染大鼠心肌细胞过度表达HSP20,证明在成年大鼠心肌细胞中,HSP20能增加心肌细胞收缩力和钙瞬时峰.然而,HSP20对在体缺血再灌注引起的心肌损伤是否有保护作用尚未见报道.该文进行了以下二个方面的研究:一、热休克蛋白20对在体缺血再灌注大鼠心肌的保护作用.二、HSP20对离体大鼠胚胎心室肌细胞系(H9c2)的保护作用.结论:该工作首次发现HSP20对离体和在体遭受缺血(氧)再灌注(再给氧)损伤的心肌细胞有保护作用,这种保护作用可能与HSP20对抗缺血/再灌注心肌细胞凋亡和坏死作用以及改善全身血流动力学有关.PKC和线粒体K+ATP通路参与了HSP20对心肌细胞的保护作用.